INSTITUTO DE CIÊNCIAS BIOMÉDICAS

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Prof. Dr. Emer Suavinho Ferro

Posição atual: Professor Titular
Doutorado: 1993
Orientador: Mestrado e Doutorado

Currículo Lattes

Grupo de Biologia Molecular da Célula

 DESCRIÇÃO DA LINHA DE PESQUISA

Nosso laboratório está investigando aspectos gerais da biologia celular da enzima "thimet oligopeptidase". Entre os projetos em desenvolvimento destacamos os seguintes:

  • Título do Projeto: Investigando a secreção da thimet-oligopeptidase (EC 3.4.24.15), a cargo da Farmacêutica Cláudia C. Rodriguez, Aluna de Mestrado – início 03/98 (bolsista FAPESP)

  • Título do Projeto: Localização celular e sub-celular da endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) no cérebro de vertebrados, a cargo da estudante Paula A. G. Garrido, Aluna de Iniciação Científica – início 06/1996 (bolsista FAPESP)

  • Título do Projeto: Desenvolvimento de método imunoquímico para quantificação da thimet-oligopeptidades (EC 3.4.24.15), a cargo da estudante Vanessa Rioli, Aluna de Iniciação Científica – início 08/1997 (bolsista FAPESP)

  • Título do Projeto: Regulação da expressão da thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) no cérebro de ratos, a cargo do estudante Eduardo Massarelli, Aluno de Iniciação Científica – início 02/98 (bolsista CNPq)

 

 PUBLICAÇÕES RELEVANTES

Ferro, ES; Hamassaki, DE; Camargo, ACM; Britto, LRG. Endopeptidase 22.19 (EC 3.4.22.19), a putative enkephalin-generating enzyme, in the vertebrate retina. J. Neurochem. 57: 1643-1649, 1991.

Ferro, ES; Tambourgi, DV; Gobersztejn, F; Gomes, MD; Sucupira, M;Armelin, MCS; Kipnis, TL; Camargo, ACM. Secretion of a neuropeptide-metabolizing enzyme similar to endopeptidase 22.19 by glioma C6 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 191: 275-281, 1993.

Ferro, ES; Tambourgi, DV; Abreu, PAE; Camargo, ACM; Raw, I;Ho, PL. Characterization of an endooligopeptidase A-like protein in PC12 cells: activity modulation by cAMP but not by basic fibroblast growth factor. J. Cell. Biochem., 57:311-320, 1995.

Camargo, ACM;Gomes, MD; Reichl, AP; Ferro, ES; Jacchieri, S; Juliano, L. Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant endooligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). Biochem. J. 324(2) 517-522, 1997

Rioli, V; Kato,A; Fernanda, C.V. Portaro, Gabriela K. Cury, Kai te Kaat, Bruno Vincent, Frederic Checler, Antonio C.M. Camargo, Marc J. Glucksman, James L. Roberts, Shigehisa Hirose; Ferro, ES. Neuropeptide specificity and inhibition of recombinant isoforms of the endopeptidase 3.4.24.16 family: comparison with the related recombinant endopeptidase 3.4.24.15. Biochem. Biophys. Res. Commun., 8-250(1):5-11, 1998.